Sehr wenige haben sich damit beschäftigt, wie die Proteinverteilung innerhalb der verschiedenen Elektrophoresezonen im Anschluß an krankhafte Prozesse variiert. Die Nuancen, die man bei der direkten Betrachtung des Elektrophoresestreifens sehen kann, werden auf den S canningsdiagrammen nicht deutlich wiedergegeben. Die elektrophoretische α ₁-Zone enthält drei Hauptkomponente: α ₁-Lipoproteine, Orosomucoid und α ₁-Antitrypsin(1). Variationen der beiden Erstgenannten verursachen Änderungen in der Farbintensität in der Zone zwischen Albumin und α ₁-Band, die dem elektrophoretischen Schwerpunkt dieser Proteine entspricht. Die Orosomucoidfraktionen, das saure Glykprotein, hat wenig Einfluß auf das Aussehen der α ₁-Fraktion, da der hohe Sialinsäuregehalt bewirkt, daß diese Fraktion weniger Farbe als die übrigen Proteine annimmt Die Komponente, die für die normale Bandschärfe in der α ₁-Region verantwortlich ist, ist das von Schultze rein dargestellte 3,5 S Glykoprotein-α ₁-Antitrypsin (2). Dieser Trypsinhemmer ist nach Jacobsson (3) verantwortlich für 90% der Serumtitrypsinaktivität. Die Aktivität steigt bei allen Prozessen, die mit inflammatorischen Reaktionen verknüpft sind. Die Aktivität der übrigen Antitrypsine in Serum scheinen nicht bei Entzündungen anzusteigen. Die wohlbekannte Steigerung der Werte für die elektrophoretische α ₁-Fraktion und die Intensitätsvermehrung des α ₁-Bandes bei verschiedenen aktiven Prozessen beruht also auf einer Erhöhung des Serumgehaltes an α ₁-Antitrypsin.